La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos, ovíparos y otros animales.Como podemos observar la función de la hemoglobina es vital para mantener la vida, ya que sin el transporte de oxígeno a nuestros tejidos y células es imposible que éstas realicen una actividad normal, mucho menos que nosotros como organismos pluricelulares seamos capaces de desarrollar una actividad que requiere la acción conjunta de miles de millones de células.Es debido a esto que las enfermedades de la hemoglobina pueden ser mortales si no se las diagnostica ni se las trata a tiempo, pero aun a pesar de esto las personas que la padecen presentan una alta tasa de mortalidad en el caso de hemoglobinopatías congénitas.
Estructura de la hemoglobina
La hemoglobina es una proteína conjugada cuyo grupo prostético es el hemo o hemo, al cual se debe su color rojo intenso. Son cromoproteínas de gran importancia biológica que pertenecen a las hemoproteínas. La hemoglobina se encuentra exclusivamente en los eritrocitos de la sangre, donde su principal función ya la conocemos que es la de transportar oxígeno desde los pulmones hasta los capilares sanguíneos. La hemoglobina está conformada por un grupo hemo que es el grupo prostético y una parte proteica que corresponde a la globina.HemoEs un derivado del núcleo porfina, gran anillo omacrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí mediante puentes metino (=C-). Los pirroles se numeran del I a IV y los puentes metino se designan con letras griegas, de alfa a sigma. Todos los átomos componentes del anillo porfina se encuentran ubicados en el mismo plano. Cuando los hidrógenos de las posiciones se sustituyen por restos carbonados, la porfina se convierte en porfirina. Una de las propiedades de las porfirinas es capacidad para formar complejos con metales.El hemo está formado por protoporfirina III con un átomo de hierro enganchado en el centro del anillo tetrapirrólico, el hierro del hemo es bivalente o ferroso. Este hierro forma seis enlaces coordinados, aceptando pares de electrones no compartidos de otros ligandos.Sólo cuando el hierro del hemo está en el estado ferroso la hemoglobina es capaz de cumplir su función de transportar oxígeno. Si el hierro se oxida a férrico, el hierro se convierte en hematina y la hemoglobina se transforma en metahemoglobina, que es incapaz de realizar esta función.
La hemoglobina es una proteína conjugada cuyo grupo prostético es el hemo o hemo, al cual se debe su color rojo intenso. Son cromoproteínas de gran importancia biológica que pertenecen a las hemoproteínas. La hemoglobina se encuentra exclusivamente en los eritrocitos de la sangre, donde su principal función ya la conocemos que es la de transportar oxígeno desde los pulmones hasta los capilares sanguíneos. La hemoglobina está conformada por un grupo hemo que es el grupo prostético y una parte proteica que corresponde a la globina.HemoEs un derivado del núcleo porfina, gran anillo omacrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí mediante puentes metino (=C-). Los pirroles se numeran del I a IV y los puentes metino se designan con letras griegas, de alfa a sigma. Todos los átomos componentes del anillo porfina se encuentran ubicados en el mismo plano. Cuando los hidrógenos de las posiciones se sustituyen por restos carbonados, la porfina se convierte en porfirina. Una de las propiedades de las porfirinas es capacidad para formar complejos con metales.El hemo está formado por protoporfirina III con un átomo de hierro enganchado en el centro del anillo tetrapirrólico, el hierro del hemo es bivalente o ferroso. Este hierro forma seis enlaces coordinados, aceptando pares de electrones no compartidos de otros ligandos.Sólo cuando el hierro del hemo está en el estado ferroso la hemoglobina es capaz de cumplir su función de transportar oxígeno. Si el hierro se oxida a férrico, el hierro se convierte en hematina y la hemoglobina se transforma en metahemoglobina, que es incapaz de realizar esta función.
Globina
Está constituida por la asociación de dos cadenas polipéptidicas de 141 aminoácidos cada una (α o ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ, ε) según el tipo de hemoglobina. En el hombre adulto se encuentran dos tipos de hemoglobina: 1) Hemoglobina A1 formada por dos subunidades α y dos subunidades β, es la más abundante, representa el 95% de la hemoglobina total en los eritrocitos. 2) Hemoglobina A2 constituida por dos cadenas α y dos cadenas δ, y constituye la hemoglobina restante.
Está constituida por la asociación de dos cadenas polipéptidicas de 141 aminoácidos cada una (α o ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ, ε) según el tipo de hemoglobina. En el hombre adulto se encuentran dos tipos de hemoglobina: 1) Hemoglobina A1 formada por dos subunidades α y dos subunidades β, es la más abundante, representa el 95% de la hemoglobina total en los eritrocitos. 2) Hemoglobina A2 constituida por dos cadenas α y dos cadenas δ, y constituye la hemoglobina restante.
Estructura cuaternaria de la hemoglobina
La hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas lo que la transforman en un tetrámero casi esférico de 5,5 nm de diámetro, con una cavidad a lo largo del eje central de la molécula. Este tetrámero puede ser considerado un dímero de dímeros (ab). Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros, se mantienen unidos por medio de interacciones hidrofóbicas. Los residuos de aminoácidos se localizan en el interior de la molécula en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad para formar el dímero (ab). Los enlaces iónicos y puentes de hidrógeno también ayudan a estabilizar esta subunidad (ab).
Por el contrario los dos dímeros están unidos débilmente, por medio de enlaces covalentes polares, de tal manera que pueden separarse uno del otro, estas interacciones dan origen al funcionamiento de la hemoglobina.
La hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas lo que la transforman en un tetrámero casi esférico de 5,5 nm de diámetro, con una cavidad a lo largo del eje central de la molécula. Este tetrámero puede ser considerado un dímero de dímeros (ab). Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros, se mantienen unidos por medio de interacciones hidrofóbicas. Los residuos de aminoácidos se localizan en el interior de la molécula en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad para formar el dímero (ab). Los enlaces iónicos y puentes de hidrógeno también ayudan a estabilizar esta subunidad (ab).
Por el contrario los dos dímeros están unidos débilmente, por medio de enlaces covalentes polares, de tal manera que pueden separarse uno del otro, estas interacciones dan origen al funcionamiento de la hemoglobina.
Forma T
La forma desoxi de la hemoglobina se denomina T o tensa. En esta forma los dos dímeros interactúan por medio de enlaces iónicos y puentes de hidrógeno, que impiden el movimiento de cadenas polipeptídicas. La forma T posee baja afinidad por el oxígeno.
La forma desoxi de la hemoglobina se denomina T o tensa. En esta forma los dos dímeros interactúan por medio de enlaces iónicos y puentes de hidrógeno, que impiden el movimiento de cadenas polipeptídicas. La forma T posee baja afinidad por el oxígeno.
Forma R
La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de enlaces iónicos y puentes de hidrógeno en el dímero, esto forma la estructura R o relajada, en la cual la cadena polipeptídica tiene mayor movimiento y afinidad por el oxígeno.
La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de enlaces iónicos y puentes de hidrógeno en el dímero, esto forma la estructura R o relajada, en la cual la cadena polipeptídica tiene mayor movimiento y afinidad por el oxígeno.
Estructuras secundaria y terciaria.
La hemoglobina no presente características comunes a las proteínas globulares ya que el 80% de su estructura tiene forma helicoidal. Cada subunidad está formada por segmentos de hélice alfa conectados por medio de segmentos de disposición al azar.
La cadena beta está formada por ocho hélices alfa designadas A a H a partir del extremo N-terminal. La cadena alfa está formada por siete trozos de hélice alfa.
En general, los residuos polares se encuentran hacia la superficie en contacto con el medio acuoso, mientras la mayoría de residuos hidrófobos se ubican en el interior y permiten estabilizar el ensamblaje de las cuatro unidades y a formar el nicho donde se situará el grupo hemo, esta cavidad está entre las hélices E y F de cada cadena. El grupo prostético está unido a la globina por medio de un enlace del átomo ferroso con un nitrógeno del núcleo imidazol de la histidina en las cadenas alfa y beta. El medio no polar alrededor del hemo es necesario para mantener al Fe en su estado ferroso y así sea capaz de transportar oxígeno.
La hemoglobina no presente características comunes a las proteínas globulares ya que el 80% de su estructura tiene forma helicoidal. Cada subunidad está formada por segmentos de hélice alfa conectados por medio de segmentos de disposición al azar.
La cadena beta está formada por ocho hélices alfa designadas A a H a partir del extremo N-terminal. La cadena alfa está formada por siete trozos de hélice alfa.
En general, los residuos polares se encuentran hacia la superficie en contacto con el medio acuoso, mientras la mayoría de residuos hidrófobos se ubican en el interior y permiten estabilizar el ensamblaje de las cuatro unidades y a formar el nicho donde se situará el grupo hemo, esta cavidad está entre las hélices E y F de cada cadena. El grupo prostético está unido a la globina por medio de un enlace del átomo ferroso con un nitrógeno del núcleo imidazol de la histidina en las cadenas alfa y beta. El medio no polar alrededor del hemo es necesario para mantener al Fe en su estado ferroso y así sea capaz de transportar oxígeno.
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